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eLife | 杜立林执行室揭示自噬激酶Atg1的激活机制

楬橥时间:2020/09/16

2020年910日,北京生命科学研究所/清华大学生物医学交叉研究院杜立林执行室正正在《eLife》正正在线发表题为“Atg1 kinase in fission yeast is activated by Atg11-mediated dimerization and cis-autophosphorylation”的研究论文。正正在该研究中,作家正正在裂殖酵母Schizosaccharomyces pombe中发现,自噬激酶Atg1的活性依赖于Atg11介导的二聚化,而且Atg1的激活可以通过顺式自磷酸化的格事务署实现。


自噬是真核生物中普遍存正正在的一个根蒂生命历程。从酵母到哺乳动物都保守的一系列自噬相干蛋白(Atg proteins)正正在自噬历程中发挥关键作用。其中,Atg1(哺乳动物中称为ULK1)是一个丝氨酸/苏氨酸激酶,其激酶活性对于自噬是必需的。Atg1活性的调控机制之前仅正正在芽殖酵母Saccharomyces cerevisiae中有较深化的研究。可是,正正在芽殖酵母发现的机制正正在其他真核生物中是否普适并不了解。


正正在该研究中,作家发现,正正在氮饥饿诱导的非选择性自噬历程中,裂殖酵母Atg1的活性控制格事务署与芽殖酵母明显折柳──芽殖酵母的Atg1活性依赖于Atg13Atg17,但不依赖于Atg11;相反,裂殖酵母的Atg1活性依赖于Atg11,但不依赖于Atg13Atg17。依据文献报途,正正在果蝇和哺乳动物中,Atg11的同源蛋白也正正在非选择性自噬历程中煽动Atg1活性。于是,比起芽殖酵母,裂殖酵母中Atg1活性的调控格事务署可能与哺乳动物更相同。


作家进一步分解了Atg11煽动Atg1活性的举座分子机制,发现Atg11是通过二聚化Atg1来发挥作用的。另外,作家还发现二聚化的Atg1可以以顺式自磷酸化(cis-autophosphorylation)的格事务署激活,从而推翻了被普遍授与但却没有证据的Atg1通过反式自磷酸化(trans-autophosphorylation)激活的认识。


综上,该研究发现,正正在裂殖酵母中,Atg1的激酶活性依赖于Atg11Atg11通过二聚化Atg1导致Atg1激活,Atg1激活通过顺式自磷酸化的格事务署实现。这些发现拓展和深化了对Atg1激活机制以及Atg11/FIP200家族蛋白功能的认识和理解。


杜立林执行室的博士后潘兆倩是论文的第一作家。论文的其他作家还包括董梦秋执行室的邵光灿,杜立林执行室的刘晓曼和陈泉,以及董梦秋执行室的董梦秋博士。杜立林博士为论文的通讯作家。该研究由科技部和北京市牵制部资帮,正正在北京生命科学研究所完成。


论文链接:

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